연구를 통해 아미노산 측쇄와 펩타이드 2차 구조가 전자 전달을 어떻게 변화시키는지 밝힙니다.

2015년 7월 15일 보고서

헤더 자이거(Heather Zeiger), Phys.org

(Phys.org)—전자공학으로 알려진 생화학과 전자공학을 융합하는 방법을 이해하기 위한 노력의 일환으로 여러 연구 그룹에서는 전자 전하가 펩타이드를 통해 어떻게 이동하는지 연구했습니다. 단백질은 펩타이드로 만들어지고, 펩타이드는 아미노산으로 만들어집니다. Weizmann Institute of Science의 실험가 및 이론가 그룹은 두 개의 금 전극 사이에 다양한 펩타이드 사슬을 고정하여 아미노산 측쇄, 펩타이드 길이 및 펩타이드 2차 구조가 전자 전달에 어떻게 영향을 미치는지 조사했습니다. 그들은 2차 구조뿐만 아니라 측쇄도 전자 전달에 직접적인 영향을 미친다는 것을 발견했습니다. 그들의 연구는 Journal of the American Chemical Society에 실렸습니다.

일반적으로 전기화학 또는 분광학 방법을 사용하여 단백질의 전자 전달을 연구합니다. 대신 Sepunaru et al. 두 개의 금 전극 사이에 고체 분자 접합을 사용하여 호모 펩타이드 또는 다양한 수의 반복 아미노산으로 구성된 펩타이드의 단층을 만들었습니다. 그들은 세 가지 서로 다른 시스템에 대해 바이어스 전압과 온도의 함수로 전도도를 조사했습니다. 1) 길이는 비슷하지만 측쇄가 다른 호모 펩타이드, 2) 길이가 다른 호모 펩타이드(즉, 아미노산 수가 다름), 3 ) 길이는 비슷하지만 2차 구조가 다른 호모펩타이드. 또한, 각 실험에서 그들은 서로 다른 전자 전달 특성을 이해하기 위해 분자 역학에 의해 최적화된 펩타이드의 형태에 대해 최적으로 조정된 범위 분리 하이브리드 DFT 계산을 사용하여 기상 프론티어 분자 궤도를 조사했습니다. 모든 펩타이드는 금 전극에 화학적 링커를 제공하기 위해 메르캅토프로피온산으로 기능화되었습니다.

첫 번째 실험에서 Sepunaru et al. 7개의 아미노산으로 구성된 4개의 서로 다른 호모펩타이드를 테스트했습니다. 구체적으로 그들은 알라닌, 글루타민산, 트립토판 및 라이신을 조사했습니다. 모든 펩타이드의 길이는 비슷했습니다(약 25Å).

그들의 결과는 전자 수송이 다른 아미노산 측쇄에 따라 변한다는 것을 보여주었습니다. 트립토판이 가장 좋은 전도체인 것으로 밝혀졌고, 리신, 글루탐산, 알라닌이 그 뒤를 이었습니다. 4개의 펩타이드 사이에는 트립토판의 전자 수송 속도가 알라닌의 전자 수송 속도보다 거의 20배 더 큰 상당한 차이가 있습니다. 저자는 이것이 각 펩타이드 사슬의 HOMO 에너지 수준 사이의 차이 때문이라고 생각합니다.

테스트 시 모든 펩타이드는 중성이었습니다. 저자들은 라이신을 양성자화하고 글루탐산을 양성자화하여 하전된 펩타이드를 만드는 것이 전자 전달 속도에 영향을 미칠지 궁금해했습니다. 그들은 양성자화된 헵타-라이신 펩타이드가 훨씬 더 높은 전도도를 갖는 반면, 양성자가 제거된 헵타-글루탐산 펩타이드는 알라닌에 필적할 만큼 더 낮은 전도도를 갖는다는 것을 발견했습니다. 그들은 또한 가스상 점유 및 비점유 분자 오비탈의 에너지가 양성자화 시 감소하고 탈양성자화 시 증가한다는 사실을 발견하여 전자 수송에 대한 프론티어 에너지 준위의 중요성을 확인했습니다.

두 번째 실험에서 Sepunaru et al. 펩타이드 사슬의 길이가 전자 전달에 어떤 영향을 미치는지 조사했습니다. 그들은 4개, 5개, 6개, 7개의 아미노산으로 구성된 호모트립토판 펩타이드 사슬을 사용했습니다. 그들은 전극-단층 시스템에서 일반적으로 나타나는 펩타이드 길이의 증가에 따라 전자 수송 속도가 점차적으로 감소한다는 것을 발견했습니다. 그러나 면밀히 조사해 보면 전자 전달 속도는 길이가 증가함에 따라 기하급수적으로 감소하며 이는 온도에 의존하지 않습니다. 이 두 가지 요인 모두 전자 전달이 터널링 효과로 인한 것일 수 있음을 의미합니다.

마지막으로 마지막 실험은 펩타이드 2차구조가 전자전달에 영향을 미치는지 알아보는 것이었다. 확장된 알라닌 및 라이신 펩타이드와 나선형 펩타이드를 비교했습니다. 둘 다 펩타이드의 길이가 20개의 아미노산일 때 나선을 형성하는 경향이 있으므로 알라닌과 리신의 20량체 확장 버전과 나선형 버전을 서로 비교하고 이를 상응하는 7량체 펩타이드와 비교했습니다.